期刊简介

               本学报是由南京军区联勤部卫生部主管,南京军区南京总院主办的以刊登医学研究生论文为特色的学术期刊,月刊。重点报道各高等医学院校、各医学研究所、各临床学院和附属医院研究生的课题研究成果和经验。设有专家论坛(以约稿为主)、论著、文献综述、经验荟萃、医院管理、护理等栏目。                

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  • 杂志名称:医学研究生学报杂志
  • 主管单位:南京军区联勤部卫生部
  • 主办单位:南京军区南京总医院
  • 国际刊号:1008-8199
  • 国内刊号:32-1574/R
  • 出版周期:月刊
期刊荣誉:第一、三届全军医学期刊优秀编辑奖期刊收录:万方收录(中), 知网收录(中), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 哥白尼索引(波兰), CA 化学文摘(美), 上海图书馆馆藏
医学研究生学报杂志2008年第10期

人分化抑制因子3基因原核表达载体的构建及融合蛋白的表达

贾丽;李晓军

关键词:分化抑制因子3, 原核表达, 融合蛋白
摘要:目的:在大肠埃希菌中表达和纯化人分化抑制因子3(Id3),为进一步研究Id3的生物学活性打下基础. 方法:PCR扩增人Id3基因编码区的DNA片段,将PCR产物克隆至pGEM-T Esay载体中并测序鉴定.将Id3 cDNA片段重组入原核表达质粒pET-32a(+),转化入大肠杆菌BL21(DE3)中,用异丙基-D硫代半乳糖苷(IPTG)诱导融合蛋白的表达,表达产物经Western blot 鉴定,并通过镍亲和层析柱纯化His-Tag标记的融合蛋白. 结果:成功地构建了Id3的原核表达载体.Western blot分析证实,在大肠杆菌BL21(DE3)中表达了His-Tag融合蛋白,亲和层析法纯化后获相对分子质量为34 000的Id3融合蛋白. 结论:重组质粒pET32a(+)-Id3能在大肠杆菌BL21(DE3)中表达,镍亲和层析柱可纯化获得融合蛋白.