期刊简介
本学报是由南京军区联勤部卫生部主管，南京军区南京总院主办的以刊登医学研究生论文为特色的学术期刊，月刊。重点报道各高等医学院校、各医学研究所、各临床学院和附属医院研究生的课题研究成果和经验。设有专家论坛（以约稿为主）、论著、文献综述、经验荟萃、医院管理、护理等栏目。
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首页>医学研究生学报杂志
- 杂志名称：医学研究生学报杂志
- 主管单位：南京军区联勤部卫生部
- 主办单位：南京军区南京总医院
- 国际刊号：1008-8199
- 国内刊号：32-1574/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：第一、三届全军医学期刊优秀编辑奖期刊收录：万方收录(中), 知网收录(中), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 哥白尼索引(波兰), CA 化学文摘(美), 上海图书馆馆藏
SP-A1在甲醇酵母中的分泌表达及产物的鉴定
王霞；封志纯；兰和魁；任大明；杜江；赵倩
关键词：表面活性物质相关蛋白A1, 甲醇酵母, 表达, 纯化
摘要：目的:研究人肺表面活性物质相关蛋白A1(SP-A1)在甲醇酵母Pichia pastoris(P.pastoris)中的分泌表达、产物的分离纯化及免疫活性测定. 方法:将人SP-A1基因克隆至P.pastoris的分泌表达质粒pPIC9K上,获得重组表达质粒pPIC9K/SP-A,转化P.pastoris GS115、KM71.通过G418筛选获得高拷贝转化子(HIS4Mut+),在摇瓶中培养、甲醇诱导表达SP-A1,纯化目的蛋白,并免疫小鼠,ELISA 法和 western blotting分析SP-A1的免疫活性. 结果:SDS-PAGE结果显示,在P.pastoris 中经甲醇诱导,SP-A1获得表达,其表达量在上清中为200 mg/L.经过纯化可获得纯度达95%以上的蛋白质.ELISA法和western blotting结果表明,目的蛋白可被多克隆抗体识别,可刺激小鼠产生抗体. 结论:人组织特异性蛋白SP-A1可在P.pastoris中表达,表达产物具有免疫原性.
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