期刊简介
本学报是由南京军区联勤部卫生部主管，南京军区南京总院主办的以刊登医学研究生论文为特色的学术期刊，月刊。重点报道各高等医学院校、各医学研究所、各临床学院和附属医院研究生的课题研究成果和经验。设有专家论坛（以约稿为主）、论著、文献综述、经验荟萃、医院管理、护理等栏目。
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首页>医学研究生学报杂志
- 杂志名称：医学研究生学报杂志
- 主管单位：南京军区联勤部卫生部
- 主办单位：南京军区南京总医院
- 国际刊号：1008-8199
- 国内刊号：32-1574/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：第一、三届全军医学期刊优秀编辑奖期刊收录：万方收录(中), 知网收录(中), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 哥白尼索引(波兰), CA 化学文摘(美), 上海图书馆馆藏
人睾丸前列腺素D合成酶的原核表达
陆金春；张锡然；黄宇烽
关键词：pGEX -2T, 原核表达, 人, 睾丸, 前列腺素D合成酶
摘要：目的:将获得纯化的重组人睾丸前列腺素D合成酶(L -PGDS)用于基础和临床研究. 方法:在原核表达系统中,用异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导重组质粒pGEX -2T/htL -PGDS的表达,用谷胱甘肽琼脂糖珠亲和并纯化重组融合蛋白GST/htL -PGDS,再用凝血酶裂解融合蛋白,从而获得纯化的重组L -PGDS.对表达纯化重组蛋白的质粒进行DNA测序,并对重组蛋白进行十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS -PAGE)分析,鉴定其是否为所需目的蛋白. 结果:用IPTG诱导重组质粒pGEX -2T/htL -PGDS表达的佳浓度为1 mmol/L,佳时间为4 h.在此基础上获得的融合蛋白用凝血酶裂解后获得单一纯化的重组蛋白L -PGDS,佳裂解时间为2 h.SDS -PAGE和DNA测序证实,所获的重组蛋白确系所需目的蛋白. 结论:用上述方法可获得纯化的人睾丸L-PGDS.
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